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JF Perrin mise à jour 2008/2021
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Voici une autre façon -fonctionnelle- de parler allostérie. Quand on s'intéresse à un phénomène allostérique, on compare comment un ligand se lie à un site donné en absence versus en présence d'un second ligand se liant à un site éloigné
.Dans la définition ci-dessus, on ne présuppose rien quant à la nature des sites et des ligands fixés : la définition s'applique aussi bien à des sites très différents ou identiques (fixant les mêmes ligands) et à des ligands identiques ou différents.
Mais cette définition appelle une discussion.
Très vite, lors de la création de l'adjectif allostérique, celui-ci qualifiait certains effecteurs d'enzymes et leurs effets. Voici une définition "classique" peu après la création du terme. Les enzymes à effecteurs allostériques présentent un ou plusieurs sites en dehors du site catalytique pour des molécules effectrices E. La liaison de l'effecteur E sur son site est de type biospécifique, réversible. Cette liaison induit un changement réversible de conformation de l'enzyme et il en résulte une modification de l'aptitude catalytique de l'enzyme ( modification d'affinité pour les substrats et ou modification du coefficient catalytique). L'effet allostérique peut être inhibiteur ou activateur. Un qualificatif possible très utilisé est : effecteur hétérotrope.
Puis l'appellation a été étendue aux protéines de transport selon une définition analogue : effecteur allostérique si fixation de l'effecteur sur un site propre différent du site de liaison pour la molécule transportée. La fixation de l'effecteur allostérique induit une modification conformationnelle réversible du transporteur qui entraîne une modification des caractéristiques du transport. Exemple : le 2,3- diphosphoglycérate est un effecteur allostérique de l'hémoglobine, transporteur du dioxygène.
Finalement, par extension, un autre type d'effets, les effets coopératifs
ont aussi été qualifiés d'effets allostériques. Examinons donc ce que
représente un effet coopératif.
Un effet coopératif n'est possible que chez des protéines qui possèdent
plusieurs sites de fixation pour un même ligand L (il s'agit toujours en fait
de protéines oligomériques présentant donc une structure quaternaire). Quand
une molécule ligand L (substrat, inhibiteur ou activateur) se fixe sur un des
sites disponibles, elle induit une modification conformationnelle transmise aux
autres sites susceptibles de lier L qui voient leurs caractéristiques pour L
modifiées. Par exemple, modification de l'affinité et/ou du coefficient
catalytique dans le cas de sites catalytiques d'une enzyme lors de la fixation
du substrat. On parle alors d' effet coopératif allostérique et une telle
enzyme est qualifié d'enzyme allostérique. Considérons un autre exemple, la
protéine de transport du dioxygène qu'est l'hémoglobine Hb. Hb possède 4 sites
pour O2, la fixation de la première puis de la deuxième molécule
d'O2 sur une molécule Hb améliore l'affinité pour les sites restants
: il s'agit d'une effet allostérique de type coopératif. Un qualificatif possible très utilisé est :
effet homotrope.
Une protéine est qualifiée d'allostérique lorsque :
• il existe des effecteurs allostériques hétérotropes (au sens premier du terme) ;
et/ou
• il existe des effets coopératifs (homotropes).
On retiendra aussi que les protéines allostériques sont oligomériques (présentent donc une structure quaternaire) et que les propriétés de saturation ou cinétiques ne sont plus toujours d'allure hyperbolique (Michaélienne). En effet, la liaison d'un ligand sur un site induit des changements conformationnels propagés réversibles qui modifient les propriétés de liaison des autres sites. On retiendra aussi que ces protéines sont impliquées dans des fonctions de régulation.